Analisis In-silico Struktur Enzim Endo-1,4-B-Glucanase pada Bakteri Fervidobacterium nodosum dan Bacillus subtilis
DOI:
https://doi.org/10.26740/lenterabio.v11n1.p153-160Keywords:
Enzim endo 1, 4 β-glucanase, bakteri, In silicoAbstract
Enzim endo 1,4-B-glucanase merupakan enzim yang dapat menghidrolisis selulosa dengan cara memutus ikatan gilosidik-β-1,4 dalam selulosa dan turunannya menjadi glukosa. Enzim ini dapat ditemukan pada banyak organisme dengan aktivitas degradasi yang berbeda, misalnya pada bakteri Fervidobacterium nodosum yang bersifat hipertermofilik dan Bacillus subtilis yang bersifat termofilik. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui struktur protein dan similaritas dari kedua enzim endo 1,4-β-glucanase berdasarkan urutan sekuen asam amino dan struktur tiga dimensi bakteri F. nodosum dan B. subtilis yang diisolasi dari sumber mata air panas dan fermentasi pakan ternak. Penelitian ini merupakan penelitian deskriptif dengan menggunakan sekuen asam amino kedua enzim yang diperoleh dari situs NCBI (National Center of Biotechnology Information) melalui data mining. Sekuen asam amino yang diperoleh selanjutnya dianalisis similaritasnya melalui penyejajaran sekuen dengan aplikasi Clustal Omega untuk menyejajarkan urutan protein yang berbeda serta untuk memperoleh area lestari. Selanjutnya struktur tiga dimensi kedua enzim diperoleh dari template yang ada pada SWISS MODEL workspace akan dianalisis secara deskriptif. Hasil penelitian ini adalah similaritas enzim endo 1,4-β-glucanase pada kedua bakteri sebesar 21,72%. Selain itu ditemukannya empat motif pada struktur tiga dimensi yang diduga mempengaruhi perubahan aktivitas katalitik, stabilitas struktur protein, pembentukan α-helix pada kedua struktur protein serta memberikan dampak secara langsung yang berkaitan dengan kemampuan pengikatan selulosa dari masing-masing ikatan domain selulase dan aktivitas enzimatik terhadap selulosa. Perbedaan struktur tiga dimensi enzim endo-1,4-β-glucanase pada kedua bakteri diduga mempengaruhi aktivitasnya sehingga diharapkan mampu memberikan kontribusi terhadap penelitian lebih lanjut terkait perbedaan aktivitas degradasi enzim yang diperoleh dari organisme yang berbeda.
References
Eunhye, P., Byeongwoo, K., Teaksoon, S., Byungwook, C., Songkeun, C., J.K. Cho.,K.J. Ha., Sungsill, L., Jakyeom, S. 2017. œIsolation of Endo-1,4-β-D-glucanase Producing Bacillus subtilis sp. From Fermented Foods and Enhanced Enzyme Production by Developing the Mutant Strain. Indian J. of Animal Research. Vol 51 (4), hal 785-790.
Findlay, J.B.C., & Brew, K. 1972. œThe complete amino acidsequence of human _-lactalbumin. Eur. J. Biochem. Vol 27 : hal. 6586.
Hasibuan, B. E. 2009. œPupuk dan Pemupukan. Medan: Departemen Ilmu Tanah Fakultas Pertanian Universitas Sumatera Utara.
Holtzapple, M.T., 1993. œCellulose, hemicellulose, and lignin. dalam Macrae, R., Robinson, R.K., Saddler, J.M. (Eds.), Encyclopedia of Food Science, Food Technology, and Nutrition. London : Academic Press. pp. 758767, 23242334, 27312738.
Howard, R.L., Abotsi, E., J. van Rensburg E.L., and Howard, S. 2003. œLignocellulose Biotechnology: Issue of Bioconversion and Enzyme Production. African J. of Biotech. Vol 2(12): hal 602-619.
Kamra, D. N. 2005. œRumen Microbial Ecosystem. Current Science. Vol 89, No 1.
Kanoksilapatham, W., Pongsapukdee, V., Keawram, P. 2016. œIsolation of Thermatoga spp. and Fervidobacterium spp. and Characterization of 16S RNA Genes of Order Thermatogales: Unique Lineage of Hyperthermophiles Thrivingin 3 Hot Sprins in Thailand. Silpakorn U Science and Tech. J. Vol 10 (1). hal 9-20.
Koike, S., & Kobayashi, Y. 2001. œDevelopment and Use of Competitive PCR Assays for The Rumen Cellulolitic Bacteria: Fibrobacter succinogenes, Ruminococcus albus and R. flavefaciens. Microbiol. Vol 2 (204). Hal 361-6.
Lehninger, A.L., Nelson, D.L., Cox, M.M. 2005. œLehninger: Principles of biochemistry. New York: W.H. Freeman and Company
Luscombe,N.M. Greenbaum, D. Gerstein, M. 2001. œAmino acid-base interactions: a three-dimensional analysis of proteinDNA interactions at an atomic level. Nucleic Acids Res., pp 29, hal 28602874.
Murashima, K., Nishimura, T., Nakamura, Y., Koga, J. 2002. œPurification and Characterization of New Endo 1,4-β-D- glucanases From Rhizopus oryzae. Enzyme and microbial tech. Vol 3 (30), hal 319-326.
Murray, R.K., Granner, D.K., Rodwell, V.W. 2009. œBiokimia Harper Ed.27. Jakarta : EGC. Pp.152-94
Palumbo, D.J., Sullivan, F. Raymon, Kobayashi, Y.D. 2003. œMolecular Characterization and Expression in Escherichia coli of Three β-1,3 Glucanase Genes from Lysobacter enzymogenes Strain N4-7. Journal of Bacteriology. Vol.185, no. 15. pp.4362-4370.
Polizeli M, Rizzatti A, Monti R, Terenzi H, Jorge JA, Amorim D. 2005. œXylanases from fungi: properties and industrial applications. Appl Microbiol Biotechnol. Hal 67: pp. 577591.
Rahayu, M., Pramonowibosow, Yulianto, T. 2014. œProfil Asam Amino Yang Terdistribusi Kedalam Kolom Air Laut Pada Ikan Kembung (Ratreligger Kanagurta) Sebagai Umpan (Skala Laboratorium). Journal of Fisheries Resources Utilization and Biotechnology. Vol. 3, No. 3, Hal. 238-247.
Richardson J.S, & Richardson D.C. 1988. œAmino acid preferences for specific locations at the ends of apha helices. Science. No 240 (4859): hal 16481652.
Sanger, G., Damngilala, Lena J., Montolalu, L., Dotulong, V. 2008. Kimia Pangan. Manado : Universitas Sam Ratulangi.
Scheiner, S., Karr, T., Pattanayak, J. 2002. œComparison of Various Types of Hydrogen Bonds Involving Aromatic Amino Acid. J Am Chem Soc.Vol 124 (44), hal 13257-13264.
Sumarjo, D. 2009. œPengantar Kimia: Buku Panduan Kuliah Mahasiswa Kedokteran dan Program Strata 1 Fakultas Bioeksakta. Jakarta: Penerbit Buku Kedokteran EGC, 650 hlm.
Takashima, S., Nakamura, A., Hidaka, M., Masaki, H. and Uozumi, T. 2007. œCloning, sequencing, and expression of the cellulase genes of Humicola grisea var. thermoidea. J. Biotechnol. Vol 50: hal 137147.
Waterhouse, A., Bertoni, M., Bienert, S., Studer, G., Tauriello, G., Gumienny, R., Heer, F.T., de Beer, T.A.P., Rempfer, C., Bordoli, L., Lepore, R., Schwede, 2018. œT. SWISS-MODEL: homology modelling of protein structures and complexes. Nucleic Acids Research. Vol 46(W1): hal W296-W303.
Winarno, F. 2008. œKimia Pangan Dan Gizi (Eds. Terbaru). Jakarta: Gramedia Pustaka Utama.
Downloads
Published
How to Cite
Issue
Section
License
Copyright (c) LenteraBio: Berkala Ilmiah Biologi
This work is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.
Copyright Notice.
The copyright of the received article once accepted for publication shall be assigned to the journal as the publisher of the journal. The intended copyright includes the right to publish the article in various forms (including reprints). The journal maintains the publishing rights to the published articles.
Abstract views: 861
,
PDF Downloads: 739
